Inhalt einzelner Zellen Fein abgestimmtes Zusammenspiel ist wichtig Forschende aus dem SNI-Netzwerk haben eine neue Methode Ein Forscherteam aus Basel hat bestimmte Proteine untersucht beschrieben, um Stoffwechselprodukte und Proteine aus ein- (Exportine), die am Transport von Molekülen aus dem Zellkern zelnen oder wenigen Zellen zu analysieren. Die Wissenschaftler ins Zytoplasma beteiligt sind. Die Studie hat gezeigt, dass be- brechen mit einer kurzen Elektroporation einzelne Zellen auf stimmte Bereiche von Exportin 2 (auch CAS genannt) und andere und saugen den Zellinhalt mithilfe einer feinen Kapillare unter Proteine dafür sorgen, dass CAS im Zellkern bleibt, bis es ge- dem Lichtmikroskop ein. Anschliessend analysieren sie die Pro- braucht wird. Eine Mutation oder ein Ungleichgewicht in diesem ben mit Flüssigkeitschromatographie-Massenspektrometrie (LC- Prozess kann zu krankhaftem Zellverhalten, wie bei Krebs, füh- MS) und weiteren Verfahren. Die Methode ermöglicht präzise ren. Diese Erkenntnisse zeigen, wie wichtig das balancierte Zu- Messungen von Zellstrukturen, Stoffwechselprodukten und sammenspiel der Proteine für den Transport in und aus dem Proteinen auf Einzelzellebene und eröffnet neue Möglichkeiten Zellkern ist. für die biomedizinische Forschung. Originalpublikation: https://rupress.org/jcb/article/223/2/ Originalpublikation: https://doi.org/10.1039/D4LC00269E e202306094/276511/Mechanism­of­exportin­retention­in­the­cell In der oberen Reihe ist eine Zielzelle (schwarzer Pfeil) vor der Elektroporati- on und dem Aufsaugen des Zellinhalts gezeigt. Bei den Aufnahmen in der unteren Reihe wurde der Zellinhalt aufgesaugt. Das Fluoreszenzsignal stammt von markierten, krankmachenden Amyloiden, die durch die Zelle aufgenommen wurden. Der weisse Balken entspricht einer Länge von 100 μm. (Bild: A. Fränkl, L. Rima, Biozentrum, Universität Basel) Die Forschenden beobachten unter dem Fluoreszenzmikroskop wie wichtig die fein abgestimmte Interaktion zwischen den Exportinen und RanGTP ist. Eine einzige Mutation verändert das Schicksal von CAS im Zellkern wie an dem Unterschied zwischen dem Wildtyp (oben) und einer mutierten Form (unten) zu sehen ist. (Bild: L. Kapinos, Biozentrum, Universität Basel) SNI-Jahresbericht 2024 25